Los efectores alostéricos positivos se unen a la enzima mediante interacciones débiles.
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La Km es un parámetro cinético que indica el tipo de especificidad de sustrato de la enzima.
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Las enzimas alostéricas existen en dos estados conformacionales (R y T) interconvertibles
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En la inhibición no competitiva a pesar de la unión de la enzima con el sustrato no se obtiene producto.
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El aumento de la concentración de enzima afecta negativamente la velocidad de la reacción
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Las enzimas al catalizar una reacción química sufren cambios en su concentración y su composición.
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La saturación de los centros activos en una reacción enzimática hace que se alcance un valor máximo de velocidad de la reacción.
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